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Glutathion ist das Tripeptid γ-L-Glutamyl-L-cysteinylglycin. Es besteht aus Glutaminsäure, Cystein und Glycin. In tierischen Zellen ist es das am häufigsten vorkommende Nichtprotein-Thiol, also eine Verbindung mit einer freien Sulfhydrylgruppe. Es erreicht Konzentrationen in der Größenordnung von 1 bis 10 mmol/l, wobei die höchsten Werte in der Leber vorkommen (Meister and Anderson, 1983). Es liegt in zwei Formen vor. Reduziertes Glutathion (GSH, reduced glutathione) besitzt am Cystein eine freie Thiolgruppe und ist die biologisch aktive Form. Oxidiertes Glutathion (GSSG, glutathione disulfide) entsteht durch die Verbindung zweier GSH-Moleküle über eine Disulfidbrücke, nachdem sie Elektronen abgegeben haben. In einer gesunden Zelle überwiegt die reduzierte Form deutlich. Das Verhältnis von GSH zu GSSG dient daher als empfindlicher Indikator für oxidativen Stress (Meister and Anderson, 1983). Die Bezeichnung „reduced“ auf Nahrungsergänzungsmitteln bedeutet somit keinen geringeren Gehalt. Sie bedeutet, dass das Produkt die aktive reduzierte Form und nicht das Disulfid enthält. Die physiologischen Funktionen von Glutathion sind vielfältig. Es reagiert direkt mit reaktiven Sauerstoffspezies. Es dient als Cofaktor der Glutathionperoxidase (GPx, glutathione peroxidase) beim Abbau von Wasserstoffperoxid und Lipidhydroperoxiden. Es ist ein Substrat der Glutathion-S-Transferasen (GST, glutathione S-transferases), die es mit körperfremden Substanzen, einschließlich Arzneimitteln und Schwermetallen, konjugieren und dadurch deren Ausscheidung über Galle und Urin erleichtern. Es ist an der Regeneration der Vitamine C und E, an der Redox-Signalübertragung, an der Aufrechterhaltung der Thiolgruppen von Proteinen und an der Funktion von Lymphozyten beteiligt. Außerdem dient es als Cysteinspeicher (Meister and Anderson, 1983). Die Geschichte der Substanz reicht bis ins Jahr 1888 zurück. Der französische Forscher Joseph de Rey-Pailhade beschrieb damals in Hefen und tierischen Geweben eine schwefelreduzierende Substanz und nannte sie „Philothion“. Frederick Gowland Hopkins isolierte sie 1921, gab ihr den Namen Glutathion und hielt sie zunächst für ein Dipeptid (Hopkins, 1921). Die korrekte Tripeptidzusammensetzung beschrieb er erst 1929 (Hopkins, 1929). Die chemische Synthese führten Harington und Mead 1935 durch (Harington and Mead, 1935). Glutathion nehmen wir auch über die Nahrung auf. Jones und Mitarbeiter bestimmten seinen Gehalt in Lebensmitteln aus dem Fragebogen des amerikanischen National Cancer Institute. Frisches Obst, Gemüse und frisch zubereitetes Fleisch enthalten deutlich mehr davon als Milchprodukte, Getreide und konservierte oder anderweitig industriell verarbeitete Lebensmittel. Sein Gehalt nimmt zudem beim Kochen und Lagern ab (Jones et al., 1992). Die tägliche Aufnahme über die Nahrung ist daher sehr unterschiedlich. Die GSH-Spiegel im Gewebe sinken mit dem Alter und bei zahlreichen chronischen Erkrankungen. Bei älteren Menschen ist der Mangel mit einer verminderten Synthese verbunden, die durch die Zufuhr der Vorstufen Cystein und Glycin korrigiert werden kann (Sekhar et al., 2011b). Ein ähnliches Bild wurde bei unzureichend eingestelltem Diabetes beschrieben (Sekhar et al., 2011a). Auf dem Markt für Nahrungsergänzungsmittel wird Glutathion als Antioxidans, als Mittel zur „Entgiftung“, zur Unterstützung von Leber und Immunsystem und in Südostasien auch zur umstrittenen Hautaufhellung angeboten. Die in der klinischen Medizin untersuchten injizierbaren, inhalativen und intranasalen Formen gehören nicht zur Kategorie der Nahrungsergänzungsmittel. Der bekannteste kommerzielle Rohstoff ist „Setria“ des japanischen Unternehmens Kyowa Hakko Bio, der durch Hefefermentation hergestellt wird. Das Unternehmen gab 2018 dafür einen eigenständig bestätigten Status als allgemein als sicher anerkannte Substanz (GRAS, generally recognized as safe) zur Verwendung in Lebensmitteln in Mengen von 5 bis 400 mg pro Portion bekannt (Kyowa Hakko USA, 2018). Die amerikanische Arzneimittel- und Lebensmittelbehörde (FDA, Food and Drug Administration) schloss im Dezember 2009 die Prüfung der GRAS-Mitteilung Nr. 293 (GRN 293, GRAS notice) des japanischen Unternehmens Kohjin ohne Einwände ab. Diese betrifft die Verwendung von Glutathion in herkömmlichen Lebensmitteln in Mengen von 5 bis 742,5 mg pro Portion (FDA, 2009).
Der systematische Name von reduziertem Glutathion lautet (2S)-2-Amino-5-[[(2R)-1-(carboxymethylamino)-1-oxo-3-sulfanylpropan-2-yl]amino]-5-oxopentansäure. Üblicherweise wird jedoch die Bezeichnung γ-L-Glutamyl-L-cysteinylglycin verwendet. Die Summenformel lautet C10H17N3O6S, die molare Masse beträgt 307,32 g/mol und die Registrierungsnummer in der Datenbank des Chemical Abstracts Service (CAS) ist 70-18-8 (NCBI, 2026). Es handelt sich um ein weißes kristallines Pulver. Es ist leicht wasserlöslich, in einer Größenordnung von 100 g/l, nur sehr gering in Ethanol löslich und schmilzt unter Zersetzung bei Temperaturen von etwa 185 bis 195 °C (Europarat, 2022). Eine ungewöhnliche Eigenschaft des Moleküls ist die γ-Glutamyl-Peptidbindung. Dabei ist Glutamat über die Carboxylgruppe der Seitenkette mit Cystein verbunden und nicht über die α-Carboxylgruppe wie in Proteinen (Abb. 1). Diese Bindung schützt Glutathion vor gewöhnlichen Peptidasen. Sie wird nahezu ausschließlich durch die γ-Glutamyltransferase (GGT, gamma-glutamyl transferase) an der Zelloberfläche gespalten, insbesondere in Nieren, Darm und Leber (Meister and Anderson, 1983). Das reaktive Zentrum des Moleküls ist die Thiolgruppe des Cysteins. Ihr pKa-Wert liegt bei etwa 9. Bei physiologischem pH ist sie daher überwiegend protoniert, und nur die kleinere Thiolatfraktion ist vollständig reaktiv. Bei der Reaktion mit Oxidationsmitteln verbinden sich zwei GSH-Moleküle zu GSSG. Die Rückreduktion übernimmt die Glutathionreduktase unter Verbrauch von Nicotinamidadenindinukleotidphosphat (NADPH, nicotinamide adenine dinucleotide phosphate), das durch den Pentosephosphatweg bereitgestellt wird. Das Enzym enthält Flavinadenindinukleotid (FAD, flavin adenine dinucleotide) als prosthetische Gruppe. Die Funktion des gesamten Systems hängt daher auch von einer ausreichenden Versorgung mit Riboflavin ab. Die Biosynthese erfolgt in zwei Schritten, die beide Adenosintriphosphat (ATP, adenosine triphosphate) verbrauchen. Zunächst verbindet die γ-Glutamylcystein-Ligase (GCL, glutamate cysteine ligase) Glutamat mit Cystein. Dieser Schritt bestimmt die Geschwindigkeit der gesamten Synthese und wird durch GSH selbst über eine Rückkopplung gehemmt. Begrenzender Faktor ist üblicherweise die Verfügbarkeit von Cystein. Anschließend fügt die Glutathionsynthetase (GS, glutathione synthetase) Glycin hinzu. Der Abbau erfolgt im Rahmen des von Alton Meister beschriebenen γ-Glutamylzyklus. Er beginnt mit der Wirkung von GGT und setzt sich mit der Spaltung von Cysteinylglycin durch Dipeptidasen fort. Die freigesetzten Aminosäuren werden anschließend von den Zellen erneut zur Synthese verwendet (Meister and Anderson, 1983). Dasselbe Enzym GGT ist auch der Grund dafür, dass oral verabreichtes Glutathion im Darm und in der Leber zu einem großen Teil abgebaut wird. Industriell wird Glutathion überwiegend durch Fermentation der Hefen Saccharomyces cerevisiae oder Candida utilis mit anschließender Extraktion und Kristallisation hergestellt. Eine Alternative ist die enzymatische Synthese. Die chemische Synthese aus geschützten Aminosäuren ist wegen des erforderlichen Schutzes der Thiolgruppe kostspielig. Im festen Zustand ist die Substanz relativ stabil. In Lösung und an der Luft oxidiert sie jedoch allmählich zu GSSG. Spuren von Metallionen, Licht, höhere Temperaturen und ein alkalischer pH beschleunigen die Oxidation. Der Rohstoff wird deshalb trocken und kühl bei 2 bis 8 °C in einer dicht verschlossenen Verpackung gelagert, bei empfindlichen Formulierungen unter Stickstoff. Eine zubereitete Lösung sollte unmittelbar verwendet werden. Die Qualität des Rohstoffs wird durch das Europäische Arzneibuch definiert. Der Gehalt wird mittels iodometrischer Titration bestimmt, mit einer Anforderung von 98,0 bis 101,0 % bezogen auf die Trockensubstanz. Verunreinigungen werden durch Kapillarelektrophorese überwacht, einschließlich GSSG, für das höchstens 1,5 % zulässig sind (Europarat, 2022). Neben reduziertem GSH werden auf dem Markt oxidiertes GSSG, S-Acetyl-L-Glutathion (SAG, S-acetyl glutathione), liposomales und mizellares Glutathion (Sinha et al., 2018; Solnier et al., 2026), sublinguale Tabletten (Schmitt et al., 2015) und Vorstufen der Synthese angeboten. Dazu gehören N-Acetylcystein (NAC, N-acetylcysteine), Glycin und ihre als „GlyNAC“ bezeichnete Kombination (Kumar et al., 2023).
Abbildung 1.L-Glutathion (reduziert), seine Struktur, natürlichen Quellen und verwandte Präparate.
Die zentrale Frage bei Glutathion als Nahrungsergänzungsmittel ist die orale Bioverfügbarkeit. Nach der Einnahme trifft das Tripeptid in der Darmschleimhaut und in der Leber auf GGT, die es in Cysteinylglycin und Glutamat spaltet. Anschließend setzen Peptidasen die einzelnen Aminosäuren frei. Witschi und Mitarbeiter verabreichten 7 gesunden Freiwilligen einmalig 0,15 mmol/kg Glutathion, also etwa 3 g. Während der folgenden 270 Minuten stellten sie keinen signifikanten Anstieg von Glutathion, Cystein oder Glutamat im Plasma fest. Sie kamen zu dem Schluss, dass die systemische Verfügbarkeit einer Einzeldosis beim Menschen vernachlässigbar ist (Witschi et al., 1992). Zu einem ähnlichen Ergebnis gelangte die randomisierte kontrollierte Studie (RCT, randomized controlled trial) von Allen und Bradley. Darin nahmen 40 gesunde Erwachsene über 4 Wochen zweimal täglich 500 mg oder Placebo ein. Weder die Glutathionspiegel im Blut noch die Marker des oxidativen Stresses veränderten sich (Allen and Bradley, 2011). Bei Ratten hingegen verdoppelte sich nach oraler Verabreichung die GSH-Plasmakonzentration von etwa 15 auf 30 µmol/l. Versuche mit Hemmstoffen der Synthese und des Abbaus zeigten, dass dies überwiegend auf die Aufnahme des intakten Moleküls zurückzuführen war (Hagen et al., 1990). Der Transport von intaktem GSH durch das Darmepithel wurde auch durch in vitro- und ex vivo-Modelle bestätigt (Kovacs-Nolan et al., 2014). Park und Mitarbeiter verabreichten Menschen 50 mg/kg Glutathion. Freies GSH im Plasma und in den Blutzellen veränderte sich nicht, aber zwischen der 60. und 120. Minute stieg das an Plasmaproteine gebundene GSH signifikant an (Park et al., 2014). Ältere Studien könnten das aufgenommene Glutathion daher übersehen haben, weil sie nur die freie Fraktion bestimmten. Die wichtigsten Humandaten lieferte eine sechsmonatige RCT an 54 gesunden Nichtrauchern. Sie nahmen täglich 250 oder 1000 mg Glutathion oder Placebo ein. Nach 6 Monaten stiegen die durchschnittlichen GSH-Spiegel in der Gruppe mit der höheren Dosis um 30 bis 35 % in Erythrozyten, Plasma und Lymphozyten und um 260 % in den Zellen der Mundschleimhaut. Bei der niedrigeren Dosis stiegen sie um 17 % im Vollblut und um 29 % in den Erythrozyten. Die Zytotoxizität natürlicher Killerzellen (NK, natural killer) erhöhte sich in der Gruppe mit der höheren Dosis nach 3 Monaten im Vergleich zu Placebo auf mehr als das Doppelte (Richie et al., 2015). Die Studie wurde vom Unternehmen Kyowa Hakko Bio finanziert, das sowohl den untersuchten Rohstoff „Setria“ als auch das Placebo bereitstellte. Eine unabhängige Wiederholung liegt bislang nicht vor. Eine Pilotstudie derselben Forschungsgruppe mit liposomalem Glutathion in einer Dosis von 500 oder 1000 mg täglich über 4 Wochen wurde an 12 Erwachsenen ohne Placebogruppe durchgeführt. Sie beschrieb einen Anstieg des GSH im Blut um bis zu 40 % und eine erhöhte Zytotoxizität der NK-Zellen (Sinha et al., 2018). Eine Crossover-Pilotstudie aus dem Jahr 2026 an 14 gesunden Erwachsenen verglich eine Einzeldosis von 300 mg mizellarem Glutathion, 300 mg liposomalem Glutathion und 500 mg herkömmlichem Glutathion. Die mizellare Form erreichte eine etwa 2,5-fach höhere Exposition als die herkömmliche Form (Solnier et al., 2026). Es handelt sich jedoch um eine kleine Studie mit einem patentierten Produkt, deren Ergebnis eine unabhängige Bestätigung erfordert. Eine randomisierte Crossover-Studie an 20 Personen mit metabolischem Syndrom verglich über jeweils 3 Wochen sublinguales GSH, herkömmliches orales GSH und NAC. Nur die sublinguale Form verbesserte das Verhältnis von GSH zu GSSG im Plasma (Schmitt et al., 2015). Eine offene Pilotstudie schloss 34 Patienten mit nichtalkoholischer Fettlebererkrankung (NAFLD, non-alcoholic fatty liver disease) ein, von denen 29 die Studie abschlossen. Nach 3 Monaten mit einer Anpassung des Lebensstils erhielten sie über 4 Monate täglich 300 mg Glutathion, und bei ihnen wurde ein Rückgang der Alaninaminotransferase (ALT, alanine aminotransferase) festgestellt (Honda et al., 2017). Das Fehlen einer Kontrollgruppe erlaubt jedoch keine Trennung der Wirkung von Glutathion von der Wirkung der Lebensstiländerung. Eine doppelblinde Crossover-Studie an 8 gesunden Männern beschrieb nach einer zweiwöchigen Einnahme von 1 g täglich eine geringere Müdigkeit und einen niedrigeren Laktatspiegel bei Belastung: 2,9 gegenüber 3,4 mmol/l mit Placebo. Ein Teil der Autoren war jedoch beim Glutathionhersteller beschäftigt (Aoi et al., 2015). Stärkere Belege liegen für die indirekte Unterstützung der Synthese vor. Bei 8 älteren Personen im Alter von 60 bis 75 Jahren war die GSH-Konzentration in den Erythrozyten etwa halb so hoch wie bei 8 jungen Kontrollpersonen. Die zweiwöchige Gabe von Cystein in Form von NAC und von Glycin erhöhte sie um 94,6 % und brachte die Marker des oxidativen Stresses auf die Werte junger Personen zurück (Sekhar et al., 2011b). Eine sechzehnwöchige placebokontrollierte RCT an 24 älteren Menschen mit der Kombination „GlyNAC“, bei der sowohl Glycin als auch NAC in einer Dosis von jeweils 100 mg/kg täglich verabreicht wurden, verbesserte die Glutathionspiegel, den oxidativen Stress, die Mitochondrienfunktion, Entzündungsmarker und die körperliche Leistungsfähigkeit (Kumar et al., 2023). Vitamin C erhöhte das Glutathion in Lymphozyten bei Personen mit Ascorbatmangel (Lenton et al., 2003). Der zweite Bereich ist die Hautaufhellung. Als Mechanismus werden die Hemmung der Tyrosinase und eine Verschiebung der Melaninsynthese vom dunklen Eumelanin zum helleren Phäomelanin vorgeschlagen (Sonthalia et al., 2016). In einer RCT an 60 Medizinstudenten führte die Einnahme von 250 mg Glutathion zweimal täglich über 4 Wochen zu einer Verringerung des Melaninindex an allen sechs untersuchten Stellen. Im Vergleich zu Placebo war der Unterschied jedoch nur an zwei Stellen statistisch signifikant (Arjinpathana and Asawanonda, 2012). Eine offene Studie ohne Kontrollgruppe an 30 philippinischen Frauen mit einer Lutschtablette, die 500 mg Glutathion enthielt und über 8 Wochen angewendet wurde, beschrieb eine Aufhellung der Haut (Handog et al., 2016). Eine dreiarmige RCT an 60 Frauen verglich über 12 Wochen täglich 250 mg GSH, täglich 250 mg GSSG und Placebo. Eine Verringerung des Melaninindex wurde nur an einigen Stellen festgestellt, zusammen mit einer leichten Verbesserung der Falten (Weschawalit et al., 2017). Übersichtsarbeiten weisen auf kleine Stichproben, kurze Studiendauern und die Reversibilität der Wirkung hin (Sonthalia et al., 2018). Eine systematische Übersicht aus dem Jahr 2025 fasste fünf RCT und eine offene Studie mit oralem Glutathion in Dosen von 250 mg einmal oder zweimal täglich und 500 mg einmal täglich zusammen. Alle beschrieben eine signifikante Verringerung des Melaninindex gegenüber Placebo. Die Autoren bewerten die Wirkung sowohl von oralem als auch von topischem Glutathion jedoch nur als mäßig stark und nicht dauerhaft. Die intravenöse Anwendung bezeichnen sie wegen unzureichender Wirksamkeit und unerwünschter Wirkungen als kontraindiziert (Sarkar et al., 2025). Die philippinische Arzneimittelbehörde warnte bereits 2011 vor der intravenösen Anwendung von Glutathion außerhalb zugelassener Indikationen, zu denen die Hautaufhellung nicht gehört (Sonthalia et al., 2016). In der Europäischen Union (EU) handelt es sich dabei nicht um eine gesundheitsbezogene Angabe, und ein kosmetischer Effekt darf bei einem Nahrungsergänzungsmittel nicht kommuniziert werden. Die dritte Gruppe umfasst klinische Indikationen. Bei der Parkinson-Krankheit beschrieb eine offene Studie an 9 Patienten nach intravenöser Gabe von 600 mg zweimal täglich über 30 Tage eine Verringerung der Beeinträchtigung um 42 % (Sechi et al., 1996). Eine randomisierte doppelblinde Pilotstudie an 20 Patienten mit intravenöser Gabe von 1400 mg dreimal wöchentlich über 4 Wochen bestätigte jedoch keinen signifikanten Nutzen gegenüber Placebo (Hauser et al., 2009). Die intranasale Anwendung von 100 oder 200 mg dreimal täglich über 3 Monate war bei 45 Patienten nicht besser als Placebo (Mischley et al., 2017). Bei Mukoviszidose verbesserte die inhalative Anwendung von 646 mg zweimal täglich über 6 Monate bei 153 Patienten weder die Lungenfunktion noch die Anzahl der Exazerbationen oder die Lebensqualität (Griese et al., 2013). Ein Glutathionmangel wird auch bei einer Infektion mit dem humanen Immundefizienzvirus (HIV, human immunodeficiency virus), bei Diabetes und im Verlauf des Alterns beschrieben (Sekhar et al., 2011a).
In klinischen Studien wurde orales Glutathion in Dosen von 250 bis 1000 mg täglich über 4 Wochen bis 6 Monate verabreicht (Allen and Bradley, 2011; Richie et al., 2015). Die liposomale Form wurde in Dosen von 500 und 1000 mg täglich untersucht (Sinha et al., 2018), die mizellare Form in einer Dosis von 600 mg täglich über 30 Tage (Solnier et al., 2026). Studien zur Haut verwendeten 250 bis 500 mg täglich (Arjinpathana and Asawanonda, 2012; Weschawalit et al., 2017), die Studie bei NAFLD 300 mg täglich (Honda et al., 2017). Bei medizinischen Anwendungen außerhalb von Nahrungsergänzungsmitteln wurden intravenöse Dosen von 600 bis 1400 mg mehrmals wöchentlich verabreicht (Hauser et al., 2009; Sechi et al., 1996). Die Wirkung auf die körpereigenen Speicher setzt langsam ein. Bei 1000 mg täglich zeigten sich Veränderungen einiger Marker nach 1 Monat. Das Maximum wurde nach 6 Monaten erreicht, und einen Monat nach dem Absetzen sanken die Spiegel wieder auf die Ausgangswerte (Richie et al., 2015). Glutathion erfordert daher eine regelmäßige und langfristige Einnahme; eine akute Wirkung ist nicht zu erwarten. Handelsübliche Präparate enthalten meist 250 bis 500 mg pro Kapsel mit einer Empfehlung von 1 bis 2 Kapseln täglich. Die höchste übliche Tagesdosis von 1000 mg entspricht somit der höheren Dosis in der sechsmonatigen RCT. Die Einnahme auf nüchternen Magen wird mit einer geringeren Aktivität der Verdauungspeptidasen begründet, direkte Vergleichsstudien fehlen jedoch. Die Kombination mit Vitamin C hat eine technologische Begründung, da Ascorbinsäure das GSH in der Formulierung vor Oxidation schützt. Das Sicherheitsprofil von oralem Glutathion ist günstig. In der sechsmonatigen RCT traten keine schwerwiegenden Nebenwirkungen auf (Richie et al., 2015). In der vierwöchigen RCT veränderten sich weder das Blutbild noch die Leber- und Nierenwerte (Allen and Bradley, 2011). Die dreißigtägige Einnahme von täglich 600 mg der mizellaren Form ergab keine Sicherheitssignale (Solnier et al., 2026). Eine indirekte Unterstützung bietet die Stellungnahme der Europäischen Behörde für Lebensmittelsicherheit (EFSA, European Food Safety Authority) zu SAG vom September 2026. Demnach beträgt die sichere Dosis 300 mg täglich für Erwachsene sowie 190 mg beziehungsweise 269 mg täglich für jüngere und ältere Jugendliche, unter Ausschluss schwangerer und stillender Frauen. Das Gremium erklärte ausdrücklich, dass die klinischen Humandaten zu oral verabreichtem Glutathion die Sicherheit bei Erwachsenen unterstützen (EFSA, 2026). Eine formale tolerierbare obere Zufuhrgrenze wurde nicht festgelegt. Zu den berichteten Nebenwirkungen gehören leichte Verdauungsbeschwerden, beispielsweise Blähungen und weicherer Stuhl (Allen and Bradley, 2011). Inhalatives Glutathion verursachte bei 8 Patienten mit leichtem Asthma eine Verengung der Bronchien mit einer Abnahme des forcierten exspiratorischen Volumens in der ersten Sekunde (FEV1, forced expiratory volume in one second) um 19 %. Die Autoren führten dies auf die Bildung von Sulfiten zurück (Marrades et al., 1997). Menschen mit Asthma und Personen mit Sulfitempfindlichkeit sollten daher vorsichtig sein, insbesondere bei inhalativen Formen. Die Behauptung, dass eine langfristige Glutathioneinnahme den Zinkspiegel senkt, ließ sich in der begutachteten Fachliteratur nicht belegen. Unter den Wechselwirkungen wird die Krebstherapie am häufigsten diskutiert. In einer RCT an 50 Patienten mit Magenkarzinom verringerte intravenöses Glutathion die Neurotoxizität von Cisplatin, ohne die antitumorale Wirkung zu vermindern. Nach 15 Wochen trat eine Neuropathie bei 4 von 24 Patienten auf, gegenüber 16 von 18 in der Placebogruppe (Cascinu et al., 1995). Bei 151 Frauen mit Ovarialkarzinom, die mit Cisplatin behandelt wurden, verringerte es die Toxizität und verbesserte die Lebensqualität (Smyth et al., 1997). Pharmakokinetische Wechselwirkungen mit üblichen Arzneimitteln wurden nicht beschrieben. Aufgrund der begrenzten Aufnahme sind bedeutsame Arzneimittelwechselwirkungen nicht zu erwarten. Für schwangere und stillende Frauen sowie für Kinder fehlen Daten, weshalb die Einnahme nicht empfohlen wird.
In der Praxis ist es sinnvoll, reduziertes Glutathion als einen von mehreren Wegen zur Unterstützung des körpereigenen Glutathionsystems zu betrachten. Die am besten belegte Vorstufe ist NAC. Es liefert Cystein als begrenzendes Substrat der Synthese und ist das Standardantidot bei einer Paracetamolvergiftung. In der Tschechischen Republik ist es als Arzneimittel zugelassen, beispielsweise als Mukolytikum unter dem Handelsnamen ACC. In einigen EU-Staaten wird es in Nahrungsergänzungsmitteln verkauft, sein regulatorischer Status ist jedoch von Land zu Land unterschiedlich. Die als „GlyNAC“ bezeichnete Kombination aus Glycin und NAC wird durch eine placebokontrollierte RCT an älteren Menschen unterstützt (Kumar et al., 2023). Ergänzt wird sie durch die oben beschriebenen kleineren Studien an älteren Personen und Menschen mit Diabetes (Sekhar et al., 2011a; Sekhar et al., 2011b). Die Stichproben sind jedoch klein, und die Ergebnisse stammen überwiegend aus einer einzigen Forschungsgruppe. Molkenprotein ist von Natur aus reich an Cystein und kann die Synthese über die Ernährung unterstützen. Alpha-Liponsäure ist an der Regeneration reduzierter Formen von Antioxidantien einschließlich GSH beteiligt. Vitamin C ist die einzige dieser Substanzen mit einem direkten Nachweis beim Menschen, da es bei Personen mit Vitamin-C-Mangel das Glutathion in Lymphozyten erhöht (Lenton et al., 2003). Selen ist ein unverzichtbarer Bestandteil der Glutathionperoxidase, und Riboflavin liefert als Vorstufe von FAD den für die Glutathionreduktase benötigten Cofaktor. Sulforaphan aus Brokkoli aktiviert den Transkriptionsfaktor Nrf2 (nuclear factor erythroid 2 related factor 2), der unter anderem die Expression von GCL steuert. Silymarin aus der Mariendistel (Silybum marianum) wird traditionell zur Unterstützung der Leber verwendet. Die systematische Cochrane-Übersicht über 13 randomisierte Studien mit 915 Patienten bestätigte bei alkoholbedingten und viralen Lebererkrankungen jedoch keinen signifikanten Einfluss auf die Sterblichkeit oder auf Komplikationen (Rambaldi et al., 2007). Unter den modifizierten Formen ist S-Acetylglutathion am bedeutendsten, dessen Sicherheit von der EFSA positiv bewertet wurde (EFSA, 2026). Seine Markteinführung in der EU erfordert jedoch eine Zulassung als neuartiges Lebensmittel. Für liposomales und mizellares Glutathion liegen bislang nur Pilotdaten ohne Placebokontrolle vor (Sinha et al., 2018; Solnier et al., 2026), für die sublinguale Form lediglich eine kleine Crossover-Studie (Schmitt et al., 2015).
Für Kratom World verfasst von:
Ing. Matěj Malík, Ph.D.
Wissenschaftlicher Mitarbeiter, Postdoktorand
Fakultät für Agrobiologie, Lebensmittel- und Naturressourcen, Tschechische Universität für Biowissenschaften Prag
Lehrstuhl für Agrarumweltchemie und Pflanzenernährung
Literaturverzeichnis
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